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在于分子内部的疏水表面，因此认为分子伴侣最有可能是与疏水表面相结合，如硫氰酸酶（rhodanese）分子α-helix的疏水侧面。但是只有β-sheet结构的蛋白质才可为分子伴侣识别。
最近关于识别机制有较大的进展。bip是内质网管腔内的分子伴侣，用一种affinity panning的方法检查bip与有随机序列的十二肽结合的特异性，结果发现，hy-(w/x)-hy-x-hy-x-hy motif与bip j结合最强，hy最多的是trp、leu、phe，即较大的疏水残基。一般来说，2-4个疏水残基就足够进行结合。还有一种较普遍的说法是分子伴侣识别所谓熔球体结构（moltenglobule）。另一方面，分子伴侣本身与肽结合部位的结构分析最近也有些进展。譬如，papd的晶体结构表明，多肽结合在它的 β-sheet区。groel中，约40kd的153-531结构域是核苷酸的结合区。
分子伴侣作用的第二步是与靶蛋白形成复合物。非常盛行的一种模型认为分子伴侣常常以多聚`体形式而形成中心空洞的结构，用电子显微镜已经观察到由二圈层圆面包圈形组成的十四体groel分子和一个一层圆面包圈的七体groes分子协同作用形成中空的非对称笼状结构（cage model），推测靶蛋白可以在与周围环境隔离的中间空腔内不受干扰的进一步折叠。但是不久前一个日本实验室发现groel的一个亚基，甚至其n端去除78个氨基酸残基的50kd片段，已经不能再组装成十四体结构，都有确定的分子伴侣功能。由此，我想:也许环状分子伴侣并非每个部位都是有效的结合部位，也就是说，该二层圆面包圈组成的十四体groel分子只有一个或若干个部位能够与疏水残基或所谓的熔球体结构结合，而其余部位起识别作用，就像一个探测器一样，整个十四体groel分子以圈层或笼状结构”包裹”在多肽链的主链上，以旋进方式再多肽链的链体上运动，一旦环状多聚体的某一识别部位发现疏水结构或所谓的熔球体结构等新生肽链折叠过程中暂时暴露的错误结构，经信号转导，多聚体的结合部位便与之结合，生成复合物，抑制不正确的折叠。以上完全是我个人的猜想，是基于上述两个试验现象的矛盾而试图作一番解释。至于? 裁醇偕枰孕绞皆诙嚯牧瓷显硕也⒚挥邢嘤φ母荩皇蔷醯谜庥ω檬且桓龆蹋虼俗髁艘环裢募傧?另外，我觉得也许可以用x射线衍射来探测一下分子伴侣groel和groes组成的笼状结构，看看它的a×b×c是否足以容纳多肽链的某一段，或者它的内部和外部的疏水性质和其他一些物化性质如何，也许可以找到支持或驳斥上述假设的证据。
以上谈的都是蛋白质的分子伴侣。不久前又出现了一个新名词“dna chaperones”，dna分子伴侣，这种分子伴侣是与dna相结合并帮助dna折叠的。在这种复合物中，dna分子包围在蛋白质分子的表面，既是高度有序的，又是在一定程度上结构已有所改变的。dna与蛋白的这种相互作用对dna的转录，复制以及重组都十分重要;或如在核小体中，对dna的包装是必须的。dna在溶液中的结构有相当的刚性，必须克服一个能障才能转变成它的蛋白复合物中的结构，分子伴侣的作用就是帮助dna分子进行折叠和扭曲，从而把dna稳定在一个适合于和蛋白结构的特定构型中。这种结合是协同的，可逆的在形成复合物之后便解离下来。因此，
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